Elementinė baltymų analizė suteikia šias vidutines vertes: 55% anglies, 7% vandenilio ir 16% azoto; akivaizdu, kad baltymai skiriasi vienas nuo kito, tačiau jų vidutinė elementų sudėtis mažai skiriasi nuo aukščiau nurodytų verčių .
Konstituciškai baltymai yra makromolekulės, susidariusios iš natūralių α-amino rūgščių; aminorūgštys jungiasi per amidinį ryšį, kuris susidaro reaguojant tarp a-aminorūgšties amino grupės ir kitos a-amino rūgšties karboksilo.
Ši jungtis (-CO-NH-) taip pat vadinama peptidine jungtimi, nes ji jungia peptidus (amino rūgštis kartu):
gaunamas dipeptidas, nes jį sudaro dvi aminorūgštys. Kadangi dipeptido viename gale yra laisvos aminogrupės (NH2), o kitame - karboksilo (COOH), jis gali reaguoti su viena ar daugiau aminorūgščių ir pailginti grandinę tiek iš dešinės, tiek iš kairės. matyti aukščiau.
Reakcijų seka (kuri, beje, nėra tokia paprasta) gali tęstis neribotą laiką: kol atsiras polimeras, vadinamas polipeptidas arba baltymas. Skirtumas tarp peptidų ir baltymų yra susijęs su molekuline mase: paprastai, kai molekulinė masė didesnė nei 10 000, mes kalbame apie baltymus.
Sujungti aminorūgštis, kad būtų gauti net maži baltymai, yra sudėtinga užduotis, nors neseniai buvo sukurtas automatinis baltymų gamybos iš amino rūgščių metodas, kuris duoda puikių rezultatų.
Todėl paprasčiausią baltymą sudaro 2 aminorūgštys: pagal tarptautinę konvenciją, eilinis amino rūgščių numeravimas baltymų struktūroje prasideda nuo aminorūgšties su laisva a-amino grupe.
koduoja šį baltymą), kuris susiduria su nereikšmingais cheminiais sunkumais.
Buvo įmanoma nustatyti užsakytą aminorūgščių seką skaldant Edmaną: baltymas reaguoja su fenilizotiocianatu (FITC); iš pradžių α-amino azoto dubletas puola fenilizotiocianatą, sudarantį tiokarbamilo darinį; vėliau gautas produktas ciklizuojasi ir gaunamas fluorescuojantis feniltiohidantoino darinys.
Edmanas sukūrė mašiną, vadinamą sekvenatoriumi, kuri automatiškai koreguoja skilimo parametrus (laiką, reagentus, pH ir kt.) Ir suteikia pirminę baltymų struktūrą (už tai jis gavo Nobelio premiją).
Pirminės struktūros nepakanka pilnai interpretuoti baltymų molekulių savybes; manoma, kad šios savybės iš esmės priklauso nuo erdvinės konfigūracijos, kurią baltymų molekulės linkusios prisiimti, sulankstomos įvairiais būdais: tai yra, darant prielaidą, kas buvo apibrėžta kaip antrinė baltymų struktūra.
Antrinė baltymų struktūra mirksi, tai yra, ji linkusi suirti kaitinant; tada baltymai denatūruojasi patys, prarasdami daugelį jiems būdingų savybių. Be kaitinimo aukštesnėje nei 70 ° C temperatūroje, denatūraciją gali sukelti ir apšvitinimas arba reagentai (pvz., Iš stiprių rūgščių).
Baltymų denatūracija dėl šiluminio poveikio pastebima, pavyzdžiui, kaitinant kiaušinio baltymą: matoma, kad jis praranda želatinę išvaizdą ir virsta netirpia balta medžiaga. Tačiau baltymų denatūracija sunaikina jų antrinę struktūrą, tačiau jų pirminė struktūra lieka nepakitusi (įvairių aminorūgščių sujungimas).
Baltymai įgauna tretinę struktūrą, kai jų grandinė, nors ir dar lanksti, nepaisant antrinės struktūros lenkimo, sulenkiama taip, kad susidarytų sulenktas trimatis išdėstymas kieto kūno pavidalu.Už tretinę struktūrą yra atsakingi visų pirma disulfidiniai ryšiai, kuriuos galima nustatyti tarp cisteino -SH, išsibarsčiusio išilgai molekulės.
Kita vertus, ketvirtinė struktūra priklauso tik baltymams, kuriuos sudaro du ar daugiau subvienetų. Pavyzdžiui, hemoglobiną sudaro dvi poros baltymų (ty visose keturiose baltymų grandinėse), esančios tetraedro viršūnėse, kad susidarytų sferinė struktūra; keturias baltymų grandines laiko kartu joninės ir nekovalentinės obligacijos.
Kitas ketvirčio struktūros pavyzdys yra insulinas, kurį, atrodo, sudaro net šeši baltymų subvienetai, išdėstyti poromis trikampio viršūnėse, kurių centre yra du cinko atomai.
Skaiduliniai baltymai
Tai baltymai, turintys tam tikrą standumą ir turintys daug ilgesnę ašį nei kiti; pluoštinis baltymas, kurio gamtoje yra daugiau, yra kolagenas (arba kolagenas).
Pluoštinis baltymas gali turėti skirtingas antrines struktūras: α-spiralę, β-lakštą ir, kolageno atveju, trigubą spiralę; α-spiralė yra stabiliausia struktūra, po kurios eina β-lapas, o mažiausiai stabili iš trijų yra triguba spiralė.
teisingai jei po pagrindinio skeleto (nukreipto iš apačios į viršų) atliekamas judesys, panašus į dešiniojo varžto įsukimą; kol spiralė yra kairiarankis jei judėjimas yra analogiškas kairiarankio varžto įsukimui. Dešiniajame α-spiralėje aminorūgščių -R pakaitalai yra statmeni pagrindinei baltymų ašiai ir yra nukreipti į išorę, o kairėje- rankos a -spiralės -R pakaitalai nukreipti į vidų. Dešiniarankiai sraigtai yra stabilesni nei kairiarankiai, nes tarp vati -R c "yra mažiau sąveikos ir mažiau steriškų kliūčių. Visos a-spiralės, randamos baltymuose, yra dešiniojo kampo.
Α-spiralės struktūrą stabilizuoja vandenilio jungtys (vandenilio tiltai), susidarančios tarp kiekvienos aminorūgšties karboksilo grupės (-C = O) ir aminogrupės (-NH), rastos po keturių liekanų linijinė seka.
Α-spiralės struktūros baltymų pavyzdys yra plaukų keratinas.
Prailginant α-spiralės struktūrą, atliekamas perėjimas iš α-spiralės į β-lakštą; karštis arba mechaninis įtempis taip pat leidžia pereiti iš α-spiralės į β-lakšto struktūrą.
Paprastai baltymo β-lapo struktūros yra arti viena kitos, nes tarp pačių baltymų dalių gali būti užmegztos tarp grandinės esančios vandenilio jungtys.
Pluoštiniuose baltymuose dauguma baltymų struktūros yra suskirstytos į α-spiralę arba β-lakštą.
Globuliniai baltymai
Jie turi beveik sferinę erdvinę struktūrą (dėl daugybės polipeptidinės grandinės krypties pokyčių); kai kurias būties dalis galima atsekti iki α-spiralės ar β-lakšto struktūros, o kitos dalys nėra priskirtinos šioms formoms: išdėstymas nėra atsitiktinis, bet organizuotas ir pasikartojantis.
Iki šiol minėti baltymai yra visiškai vienalytės sudėties medžiagos: tai yra grynos kombinuotų aminorūgščių sekos; tokie baltymai sakomi paprasta; yra baltymų, kuriuos sudaro baltymų dalis ir ne baltymų dalis (prostatos grupė), vadinami baltymais konjuguoti.
, naguose, ragenoje ir akies lęšyje, tarp kai kurių organų (pvz., kepenų) tarpinių erdvių ir pan.
Jo struktūra suteikia jai ypatingų mechaninių galimybių; jis turi didelį mechaninį stiprumą, susijusį su dideliu elastingumu (pvz., sausgyslėse) arba dideliu standumu (pvz., kauluose), priklausomai nuo funkcijos, kurią jis turi atlikti.
Viena įdomiausių kolageno savybių yra jos paprastumas: ją sudaro apie 30% prolino ir apie 30% glicino; kitos 18 aminorūgščių turi turėti tik likusius 40% baltymų struktūros. Kolageno aminorūgščių seka yra nepaprastai taisyklinga: kas tris likučius trečioji yra glicinas.
Prolinas yra ciklinė aminorūgštis, kurioje R grupė jungiasi prie α-amino azoto ir tai suteikia jai tam tikrą standumą.
Galutinė struktūra yra pasikartojanti grandinė, turinti „spiralės“ formą; kolageno grandinėje vandenilio jungčių nėra. Kolagenas yra „kairės rankos spiralė, kurios žingsnis (ilgis atitinka vieną spiralės posūkį) didesnis nei„ α-spiralė; kolageno spiralė yra tokia laisva, kad trys baltymų grandinės gali apsivyti viena kitą ir sudaryti “. viena virvė: trigubos spiralės struktūra.
Tačiau triguba kolageno spiralė yra mažiau stabili nei α-spiralė, tiek β-lakšto struktūra.
Dabar pažvelkime į mechanizmą, kuriuo gaminamas kolagenas; apsvarstykite, pavyzdžiui, kraujagyslės plyšimą: šį plyšimą lydi begalė signalų, kuriais siekiama uždaryti indą, taip suformuojant krešulį.
Koaguliacijai reikia mažiausiai trisdešimt specializuotų fermentų. Po krešulio būtina tęsti audinio taisymą; šalia žaizdos esančios ląstelės taip pat gamina kolageną. Norėdami tai padaryti, pirmiausia sukeliama geno ekspresija, tai yra organizmai, kurie, remdamiesi informacija apie geną, gali pagaminti baltymą (genetinė informacija yra perrašoma ant mRNR, kuri palieka branduolį ir pasiekia ribosomas citoplazmoje, kur genetinė informacija yra paverčiama į baltymus.) Tada kolagenas sintezuojamas ribosomose (atrodo kaip kairės spiralės, sudarytos iš maždaug 1200 aminorūgščių ir kurių molekulinė masė yra apie 150 000 d), ir tada kaupiasi liumenuose, kur jis tampa fermentų, galinčių atlikti po transliacijos modifikacijas (kalbos modifikacijas, išverstas „mRNR“), substratu; kolageno atveju šie pakeitimai yra kai kurių šoninių grandinių, ypač prolino ir lizino, hidroksilinimas.
Šių pokyčių sukėlusių fermentų nepakankamumas sukelia skorbutą: tai liga, kuri iš pradžių sukelia kraujagyslių lūžimą, dantų lūžimą, o po to gali atsirasti kraujavimas tarp žarnyno ir mirtis; tai gali sukelti nuolatinis ilgalaikio maisto vartojimas.
Vėliau, veikiant kitiems fermentams, atsiranda kitų modifikacijų, kurias sudaro prolino ir lizino hidroksilo grupių glikozidacija (cukrus prisijungia prie OH deguonies); Šie fermentai randami kitose srityse nei spindis, todėl baltymas, būdamas modifikuojamas, migruoja į endoplazminį tinklelį ir patenka į maišelius (pūsleles), kurie užsidaro ir atsiskiria nuo tinklelio: jų viduje yra glikoziduotas -kolageno monomeras; pastarasis pasiekia Golgi aparatą, kur tam tikri fermentai atpažįsta cisteiną, esantį glikozidinto pro-kolageno galinėje karboksi dalyje, ir priverčia skirtingas grandines artėti viena prie kitos ir sudaryti disulfidinius tiltus: tokiu būdu trys grandinės glikoziduotas pro-kolagenas gaunamas susietas ir nuo to prasideda trys tarpusavyje įsiskverbiančios grandinės, tada savaime susidaro triguba spiralė. Trys tarpusavyje sujungtos glikoksiduoto pro-kolageno grandinės pasiekia pūslelę, užspringęs nuo savęs, atsiskiria nuo Golgi aparato, pernešdamas tris grandines link ląstelės periferijos, kur per susiliejimą joną su plazmos membrana, trimetras pašalinamas iš ląstelės.
Papildomoje ląstelių erdvėje yra tam tikrų fermentų, pro-kolageno peptidazių, kurios pašalina iš ląstelės pašalintas rūšis, tris fragmentus (po vieną kiekvienai spiralėlei) iš 300 aminorūgščių 1 ", iš galinės karboksirūgšties dalies ir tris fragmentai (po vieną kiekvienai spiralei), kurių kiekvienoje yra apie 100 aminorūgščių, iš aminoterminalinės dalies: lieka triguba spiralė, kurią sudaro apie 800 aminorūgščių vienoje spiralėje, vadinama tropokolagenas.
Tropokolagenas atrodo gana standus strypas; skirtingi trimeriai susiejami su kovalentinėmis jungtimis, kad būtų didesnės struktūros: mikrofibrilės. Mikrofibrilėse įvairūs trimeriai išdėstyti pakopomis; daugelis mikrofibrilių sudaro tropokolageno ryšulius.
Kauluose, tarp kolageno skaidulų, yra tarpinės erdvės, kuriose nusėda kalcio ir magnio sulfatai ir fosfatai: šios druskos taip pat dengia visus pluoštus; dėl to kaulai tampa standūs.
Sausgyslėse tarpslankstelinėse erdvėse yra mažiau kristalų nei kauluose, tuo tarpu baltymų yra mažiau nei tropokolageno: tai suteikia sausgyslėms elastingumo.
Osteoporozė yra liga, kurią sukelia kalcio ir magnio trūkumas, dėl kurio neįmanoma fiksuoti druskų tarpslankstelinėse tropokolageno skaidulų srityse.
