Amino rūgštys

Aminorūgštys ir baltymai yra tarpiniai junginiai iš mineralinio pasaulio į gyvąją medžiagą.
Kaip rodo jų pavadinimas, amino rūgštys yra bifunkcinės organinės medžiagos: susidedančios iš amino funkcijos (-NH2) ir karboksilo funkcijos (-COOH); jie gali būti α, β, γ ir kt., priklausomai nuo padėties, kurią užima amino grupė karboksigrupės atžvilgiu:

Visos biologiškai svarbios amino rūgštys yra α-amino rūgštys.
Baltymų struktūrą sudaro dvidešimt aminorūgščių.
Kaip matyti iš aukščiau pateiktų bendrųjų struktūrų, visos aminorūgštys turi bendrą ir skirtingą jas apibūdinančią dalį (paprastai žymimą R).

Iš dvidešimt aminorūgščių devyniolika yra optiškai aktyvios (jos nukreipia poliarizuotos šviesos plokštumą).
Dauguma amino rūgščių turi tik vieną amino grupę ir vieną karboksilą, todėl jos vadinamos neutralios amino rūgštys; tie, kurie turi papildomą karboksilą, vadinami rūgščių aminorūgščių tuo tarpu tie, kurie turi papildomą amino grupę bazinės amino rūgštys.
Aminorūgštys yra kristalinės kietos medžiagos ir gerai tirpsta vandenyje.

Kai kurių amino rūgščių trūkumas dietoje sukelia rimtų vystymosi pokyčių; Tiesą sakant, žmogaus organizmas nesugeba sintetinti kai kurių amino rūgščių, kurios yra tiksliai vadinamos būtinomis (jos turi būti įvedamos su maistu), o pats gali gaminti tik kai kurias amino rūgštis (neesmines).

Viena iš ligų, atsirandančių dėl nepakeičiamų aminorūgščių, yra ta, kuri žinoma pavadinimu kwashiorkor (žodis, kilęs iš Afrikos tarmės, išvertus reiškia „pirmasis ir antrasis“); šia liga serga pirmagimis, bet gimus antram vaikui, nes pirmajam vaikui trūksta motinos pieno, kuriame yra tinkamas baltymų kiekis. Todėl ši liga yra plačiai paplitusi tarp nepakankamai maitinamų gyventojų ir apima viduriavimą, apetito stoką, dėl kurios palaipsniui silpnėja organizmas.

Kaip jau minėta, natūralios aminorūgštys, išskyrus gliciną (tai yra a-aminorūgštis su vandeniliu, o ne R grupe ir yra mažiausia iš dvidešimties), turi optinį aktyvumą dėl to, kad yra bent vienas asimetriškas anglies.Natūraliose aminorūgštyse absoliuti asimetrinės anglies konfigūracija, prie kurios yra prijungtos tik amino ir karboksi grupės, priklauso L serijai;

D-amino rūgštys niekada netampa baltymų struktūros dalimi.
Prisimename, kad:

DNR-transkripcija → m-RNR ---- vertimas → baltymas

Transkripcija gali būti koduojama kaip L-amino rūgštys; D-aminorūgščių gali būti ne baltyminėse struktūrose (pvz., Bakterijų gleivinėje: bakterijose nėra „genetinės informacijos, leidžiančios D-aminorūgštims atlikti apsauginį vaidmenį, tačiau yra“ genetinė informacija apie fermentus kurie susiduria su bakterijų pamušalo sienele).
Grįžkime prie amino rūgščių: skirtinga R grupės struktūra apibrėžia individualias kiekvienos amino rūgšties savybes ir konkrečiai prisideda prie baltymų savybių.
Todėl buvo manoma, kad amino rūgštys skirstomos pagal R grupės pobūdį:

Polinės, bet neįkrautos aminorūgštys:

Glicinas (R = H-)
Serinas (R = HO-CH2-)
Treoninas

esminis

Treoninas turi du simetrijos centrus: gamtoje egzistuoja tik 2S, 3R treoninas.
Treoninas yra nepakeičiama aminorūgštis (nepainiokite su nepakeičiamomis: visos amino rūgštys yra būtinos), todėl ji turi būti vartojama su maistu, ty valgant maistą, kuriame yra jo, nes, kaip jau minėta, genetinio paveldo nėra. žmonių ląstelės.galintys gaminti šią amino rūgštį (šis paveldas yra daugelyje augalų ir geresnių).

Serino ir treonino hidroksilo grupę galima esterinti fosforilo grupe (gaunant fosfoseriną ir fosfotreoniną), šis procesas vadinamas fosforilinimas; fosforilinimas gamtoje naudojamas signalų vertimui tarp ląstelės vidaus ir išorės.

Cisteinas (R = HS-CH2-)

Cisteino sulfhidrilis yra lengviau protonuojamas nei serino hidroksilas: siera ir deguonis yra šeštoji grupė, tačiau siera yra lengviau oksiduojama, nes jos matmenys yra didesni.

Tirozinas [R = HO- (C6H4) -CH2-]

N.B.
(C6H4) = di-pakeistas benzeno žiedas
Kaip ir serinas ir treoninas, hidroksilą galima esterinti (fosforilinti).

Asparaginas (R = NH2-CO-CH2-)
Glutaminas (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Nepolinės amino rūgštys

turi hidrofobines šonines grupes; Šioje klasėje mes išskiriame:

Alifatikai:

Alaninas (R = CH3-)
Valinas (R = (CH3) 2-CH-) esminis
Leucinas (R = (CH3) 2-CH-CH2-) esminis

Izoleucinas (R =

) esminis

Metioninas (R = CH3-S-CH2-CH2-) esminis

Ląstelių membranos sudarytos iš dvisluoksnių lipidų, kurių baltymai yra įtvirtinti dėl jų hidrofobinio pobūdžio, todėl juose yra alanino, valino, izoleucino ir leucino. Kita vertus, metioninas yra aminorūgštis, kurios beveik visada yra mažais kiekiais (apie 1%).

Proline

Aromatingas:

Fenilalaninas (R = Ph-CH2-) Ph = fenilas: esminis vienkartinis benzenas

Triptofanas (R =

esminis

Šios dvi aminorūgštys, būdamos aromatinės, sugeria beveik ultravioletinę spinduliuotę (apie 300 nm); todėl galima panaudoti UV spektrofotometrijos metodą žinomo baltymo, kuriame yra šių aminorūgščių, koncentracijai nustatyti.

Įkrautos aminorūgštys

Savo ruožtu jie skirstomi į:

Rūgštinės aminorūgštys (turinčios polines liekanas su neigiamu krūviu esant pH 7) yra tokios, nes jos gali duoti teigiamą H + krūvį:

Asparto rūgštis

Glutamo rūgštis (R =

)

Šios amino rūgštys gaunamos atitinkamai iš asparagino ir glutamino; visi keturi egzistuoja gamtoje ir tai reiškia, kad c "yra specifinė informacija kiekvienam iš jų, tai yra c" yra bazinis tripletas DNR, kuris koduoja kiekvieną iš jų.

Pagrindinės aminorūgštys (turinčios polines liekanas su teigiamu krūviu esant pH 7) yra tokios, nes jos gali priimti teigiamą H + krūvį:

Lizinas (R =

) esminis

Argininas (R =

)

Histidinas (R =

)

Yra baltymų, kurių šoninėse grandinėse yra amino rūgščių darinių: pavyzdžiui, gali būti fosfoserino (nėra genetinės informacijos, koduojančios fosfoseriną, yra tik serino); fosfoserinas yra modifikacija po vertimo: po baltymų sintezės

DNR-transkripcija → m-RNR ---- vertimas → baltymas

tokios posttransliacinės modifikacijos gali atsirasti baltymo šoninėse grandinėse.